肿瘤转移是患者致死的主要原因，其形式多种多样，目前仍没有阻止肿瘤转移的有效治疗措施。因此，如何抑制肿瘤细胞转移的研究成为了当今医学研究的一个大热门。
Wnt信号通路包括β-catenin依赖的经典通路和β-catenin不依赖的非经典通路。经典Wnt信号通路需要LRP5/6和Frizzled两类受体。非经典Wnt信号通路不需要LRP5/6，而由Wnt配体直接结合到Frizzled受体来激活planar cell polarity （PCP），Rho/JNK和钙离子介导的信号途径。这些由Frizzled介导的非经典Wnt信号途径在各类肿瘤的转移上扮演着重要的角色。
一直以来，Wnt受体LRP5/6和Frizzled都被认为是独立存在于细胞膜，互不影响彼此的功能。然而，最近的研究揭示了全新的分子模型，即LRP5/6和Frizzled是以结合的方式存在于细胞膜并且相互抑制彼此的功能。当细胞膜上缺乏LRP5/6时， Frizzled受体被释放出来导致Frizzled介导的非经典Wnt信号通路被激活， 从而诱导肿瘤的转移。另外，LRP5/6的胞外端在LRP5/6与Frizzled受体的直接结合过程中起着主要的作用。进而，使用纯化的LRP6胞外端可溶性蛋白（LRP6N）能有效抑制肿瘤细胞的迁移及体内的肿瘤转移（图1）。
进一步研究发现,不论在小鼠还是在人乳腺癌标本中，细胞膜表面LRP5/6的表达水平与肿瘤的转移呈负相关关系，提示细胞膜表面LRP5/6的表达水平下调是导致肿瘤转移的重要原因。
与GFP过表达组（对照组）相比，LRP6N过表达组中有更多的正常的肺泡细胞存在，提示LRP6N能够阻止肿瘤转移。（Ren DN et al. Nature Communications. 2015）
肿瘤转移是一个需要长途跋涉的复杂过程。原发灶的肿瘤细胞需要突破基底膜进入血管，进而在定居器官形成转移灶。如果能够寻找到通过作用在细胞表面而阻止肿瘤细胞迁移的分泌蛋白，就可将此蛋白纯化直接注射到体内，方便治疗。同时，由于迁移的肿瘤细胞大多是单个细胞或小集团的细胞，且必须在血管中经过长途跋涉才能定居到靶器官，增加了分泌蛋白直接作用在这些细胞的机会和作用时间。而研究发现，LRP6膜外端可直接和细胞膜表面的Frizzled受体结合并抑制其功能，起到抑制肿瘤迁移的作用。这一发现不仅展现了一个前所未知的Wnt受体结合模型，也为临床上应用LRP6的胞外端抑制肿瘤迁移提供新的理论基础。如果能够将LRP6的膜外端做成分泌蛋白来进行大量纯化，进一步通过转化医学相关技术，将其运用于临床，无疑为肿瘤的治疗提供了全新的治疗靶点。
